Innehåll

• Innehåll: Skillnad mellan Hemoglobin och Myoglobin
• Jämförelsediagram
• Vad är hemoglobin?
• Vad är Myoglobin?
• Viktiga skillnader
• Slutsats

Den viktigaste skillnaden mellan hemoglobin och myoglobin är att hemoglobin finns i röda blodkroppar, och det har en tetramerisk struktur medan myoglobin finns i muskler och den har en monomer struktur.

Både hemoglobin och myoglobin är proteiner som har syrebärande förmåga. Eftersom den grundläggande funktionen för båda proteinerna är densamma men de har många skillnader i dem. Hemoglobin finns i röda blodkroppar. Myoglobin finns främst i muskelceller.

Hemoglobin består av heme- och globinkedjan. Heme består vidare av järn och protoporfyrin. Strukturen för hemoglobin är tetramerisk. Två av dess polypeptidkedjor är alfakedjor och två betakedjor. Medan strukturen hos myoglobin är monomer. Den innehåller en enda polypeptidkedja. Myoglobin består av hem och fyra pyrrolringar som är fästade av metinbryggor.

Hemoglobin är också skrivet som Hb medan myoglobin skrivs som Mb. Hemoglobins nyckelroll är att överföra syre till hela kroppens celler när blodet cirkulerar i kroppen. Medan myoglobin levererar syre till endast muskler. Myoglobin transporterar syre från hemoglobin till muskelcells mitokondrier, och detta syre används för energiproduktion i andningsprocessen. Hemoglobin har mer affinitet för kolmonoxid än syre medan myoglobin inte har någon affinitet för CO. Hemoglobin kan också binda med CO2, NO och vätejoner.

Funktionerna hos hemoglobin kan beskrivas som; det ger en röd färg på blod på grund av närvaron av järn. Det är bäraren av syre och CO2. Det spelade rollen som fysiologiskt aktiv katabolit. Det upprätthåller blodets pH. Det spelar också en roll i RBC: s metabolism. Myoglobins funktioner kan beskrivas som; den har förmågan att lagra syre vilket gör att musklerna fungerar mer effektivt. Det hjälper också kroppen i anaeroba situationer och svält. Myoglobin spelar också en roll i regleringen av kroppstemperatur. Den centrala metallen i båda proteinerna är järn och båda är kulaproteiner. Liganden för båda proteinerna är syre. Typerna av hemoglobin är Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonalt hemoglobin, fosterhemoglobin och glykosylerat hemoglobin. Myoglobin är inte ytterligare uppdelat i typer.

Innehåll: Skillnad mellan Hemoglobin och Myoglobin

• Jämförelsediagram
• Vad är hemoglobin?
• Vad är Myoglobin?
• Viktiga skillnader
• Slutsats

Jämförelsediagram

Grund	Hemoglobin	myoglobin
Definition	Det är ett protein som finns i röda blodkroppar, och det har en syrebärande förmåga.	Det är ett protein som finns i muskelceller. Det har också en syrebärande kapacitet.
Sammansättning	Den består av heme- och globin-kedjor. Heme består vidare av järn och protoporfyrin.	Den är sammansatt av hem och fyra pyrrolringar som är fästa av metinbroar.
Polypeptidkedjor	Två av dess polypeptidkedjor är alfa och två är beta.	Den innehåller en enda polypeptidkedja.
Strukturtyp	Den har en tetramerisk struktur.	Den har en monomer struktur.
Bindnings- och lagringsförmåga	Den har förmågan att binda syre, men den kan inte lagra syre.	Det kan binda och lagra syre.
subtyper	Typerna av hemoglobin är Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonalt hemoglobin, fosterhemoglobin och glykosylerat hemoglobin.	Myoglobin är inte längre uppdelat i subtyper.
Centralmetall och ligand	Centralmetall är atom och ligand är syre.	Centralmetall är atomjärn, och liganden är syre.
Affinitet för andra gaser	Det har mer affinitet för CO än syre. Det kan också binda med CO2, NO och vätejoner.	Det har förmågan att binda endast med syre.
Fungera	Den transporterar syre i hela kroppen när blodet cirkulerar.	Det transporterar syre från hemoglobin till muskelcells mitokondrier. Detta syre används vid aerob andning.
Andra funktioner	Andra funktioner är att det ger en röd färg på blod på grund av närvaron av syre. Det bidrar också till metabolismen av RBC: er. De spelar också rollen som fysiologiska aktiva kataboliter. Hemoglobin hjälper också till att upprätthålla blodets pH.	En av dess viktiga funktioner är att lagra syre för muskelfunktioner. Det hjälper också vid anaeroba tillstånd och svält. det bidrar också till temperaturen underhåll av kroppen.

Vad är hemoglobin?

Hemoglobin är en typ av protein som finns i RBC och har syrebärande förmåga. Den har en tetramerisk struktur och är kulaformad. Den består av heme- och globin-kedjan. Heme består vidare av järn och protoporfyrin. Varje alfaenhet består vidare av 144 rester medan varje betaenhet vidare består av 146 rester. Hemoglobins nyckelroll är att transportera syre genom hela kroppen när blodcirkulationen äger rum. Det har mer affinitet för CO än syre. Det är anledningen till den "tysta döden" för de personer som sover i rum när gasvärmaren är kvar på natten. Det kan också binda med CO2, NO och vätejoner. Hemoglobin ger en karakteristisk röd färg på blod på grund av närvaron av syre. Det spelar också en roll i metabolism av röda blodkroppar. Det hjälper till att upprätthålla blodets pH. De är aktiva kataboliter. I kort form är hemoglobin också skrivet som Hb. Det normala området för hemoglobin för män är 13 till 16 mg per dl medan det normala området för kvinnor är 12 till 14 mg per dl. Bristen på hemoglobin kallas anemi. Dess syrebindande kurva är sigmoidtypen.

Vad är Myoglobin?

Myoglobin är också ett protein som finns i muskelceller, och det har också en syrebärande förmåga. Det har också en kulaform, men det är ett monomeriskt protein. Den innehåller endast en polypeptidkedja. Den innehåller järn och fyra pyrrolringar som är fästade med metinbroar. Det binds med syre hårdare och fastare. Det har inte bindningsförmåga med andra gaser. Dess syrebindande kurva är den hyperboliska typen. I kort form skrivs det också som Mb. Dess centrala atom är också järn precis som hemoglobin och ligand är syre. Dess extra kvalitet är att den inte bara binds med syre utan också kan lagra den vilket hjälper kroppen under de förhållanden då syretillförseln är bristfällig. Det hämtar syre från hemoglobin och överför det till mitokondrier i muskelcellen där det används i aerob andning. Det hjälper också kroppen vid temperaturreglering. Det hjälper också under svälttillståndet.

Viktiga skillnader

1. Hemoglobin är ett syrebindande protein som finns i RBC medan myoglobin också är ett protein som har syrebärande förmåga, men det finns i muskler.
2. Hemoglobin har en tetramerisk struktur medan myoglobin har en monomer struktur.
3. Myoglobin kan lagra syre också, men hemoglobin kan inte lagra det.
4. Hemoglobin har ytterligare subtyper vars viktiga typ är, Hb Al, Hb A2 och Hb f. Myoglobin har inte ytterligare undertyper.
5. Hemoglobin har två alfakedjor och två betakedjor medan myoglobin har en enda polypeptidkedja.
6. Hemoglobin har också en affinitet för vissa andra gaser som CO, CO2 och NO, etc. Medan myoglobin inte har en affinitet för andra gaser.

Slutsats

Både hemoglobin och myoglobin är proteiner som har den syrebärande förmågan. Båda har skillnader i sin struktur och funktioner. Det är viktigt för biologistudenter att känna till dessa skillnader. I ovanstående artikel lärde vi oss grundligt om hemoglobin och myoglobin.